Циклические биохимические реакции, происходящие в мышце при сокращении, обеспечивают повторяющееся образование и разрушение спаек между «головками» – выростами миозиновых молекул толстых протофибрилл и выступами – активными центрами тонких протофибрилл. Работа по образованию спайки и продвижению актиновой нити вдоль миозиновой требует как четкого управления, так и значительных затрат энергии. Реально в момент сокращения волокна образуется около 300 спаек в минуту в каждом активном центре – выступе.

Как мы уже отметили ранее, только энергия АТФ может быть непосредственно преобразована в механическую работу мышечного сокращения. Гидролизованная ферментативным центром миозина АТФ образует со всем белком миозином комплекс. В комплексе АТФ-миозин, насыщенный энергией миозин, изменяет свою структуру, а с ней и внешние «габариты» и совершает, таким способом, механическую работу по укорочению выроста миозиновой нити.

В покоящейся мышце миозин все равно связан с АТФ, но через ионы Мg ++ без гидролитического расщепления АТФ. Образованию спаек миозина с актином в покое препятствует комплекс тропомиозина с тропонином, блокирующий активные центры актина. Блокада удерживается и АТФ не расщепляется пока связаны ионы Са ++ . Когда к мышечному волокну приходит нервный импульс, выделяетсяпередатчик импульсов – нейрогормонацетилхолин. ИонамиNа + отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы нейтрализуется и происходит ее деполяризация. При этом ионы Са ++ освобождаются и связываются с тропонином. В свою очередь тропонин теряет заряд, отчего активные центры – выступы актиновых нитей деблокируются и возникают спайки между актином и миозином (поскольку электростатическое отталкивание тонких и толстых протофибрилл уже снято). Теперь в присутствии Са ++ АТФ взаимодействует с центром ферментативной активности миозина и расщепляется, а энергия преобразующегося комплекса используется для сокращения спайки. Цепь описанных выше молекулярных событий похожа на электрический ток, подзаряжающий микроконденсатор, его электрическая энергия тут же на месте преобразуется в механическую работу и нужно снова делать подзарядку (если хочешь двигаться дальше).

После разрыва спайки АТФ не расщепляется, а вновь образует фермент-субстратный комплекс с миозином:

М–А + АТФ -----> М – АТФ + А или

М–АДФ–А + АТФ ----> М–АТФ + А + АДФ

Если в этот момент поступает новый нервный импульс, то реакции «подзарядки» повторяются, если следующий импульс не поступает, происходит расслабление мышцы. Возвращение сокращенной мышцы при расслаблении в исходное состояние обеспечивается упругими силами белков мышечной стромы. Выдвигая современные гипотезы мышечного сокращения, ученые предполагают, что в момент сокращения происходит скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых, а также возможно их укорочение за счет изменения пространственной структуры сократительных белков (изменения формы спирали).

В состоянии покоя АТФ оказывает пластифицирующий эффект: соединяясь с миозином она препятствует образованию его спаек с актином. Расщепляясь при сокращении мышцы, АТФ обеспечивает энергией процесс укорочения спайки, а также работу «кальциевого насоса» – подачу ионов Са ++ .Расщепление АТФ в мышце происходит с очень большой скоростью: до 10 микромолей на 1 г мышцы в минуту. Так как общие запасы АТФ в мышце невелики (их может хватить только на 0,5-1 сек работы с максимальной мощностью),для обеспечения нормальной деятельности мышц АТФ должна восстанавливаться с такой же скоростью, с какой она расщепляется .

Лекция № 4. Энергия для мышечного сокращения, биохимические процессы, протекающие при мышечной работе.

Спасительный ресинтез.

Конкретно, преобразовать химическую энергию (ее свободную часть, которая – в фосфатных связях) в механическую – энергию движения (полета, бега и скольжения) может только АТФ. Она обеспечивает энергией процесс укорочения спайки, соответственно, сокращение мышцы в целом (и еще поставляет энергию на образование ионов Са ++ , участвующих в сокращении). Живая клетка постоянно поддерживает рабочую концентрацию АТФ на уровне примерно 0,25 %, в том числе и при интенсивной мышечной работе. Если (в случае нарушений в обмене) произойдет увеличение концентрации АТФ, то сократительная способность мышцы нарушится (она будет похожа на «тряпку»), если уменьшение – наступит ригор – состояние стойкого не проходящего сокращения («окаменение»). Рабочей концентрации АТФ хватает на секунду мощной работы (3 – 4 одиночных сокращения). Во время длительной мышечной деятельности, рабочая концентрация АТФ поддерживается за счет реакций по ее восстановлению. С цельюобеспечения нормальной (длительной) работы мышц в процессе обмена веществ АТФ восстанавливается с такой же скоростью, с какой она расщепляется .

Вспомним, что расщепление АТФ это реакция ферментативного гидролиза, и ее можно выразить уравнением:

Атф-аза + атф + н2о ---> адф + н3ро4

Энергию на ресинтез АТФ (она же потом выделится при расщеплении – около 40 кДж на 1 моль) необходимо получить за счет реакций, протекающих с высвобождением энергии (катаболических). Поэтому на клеточном уровне реакция гидролиза АТФ сопряжена с реакциями, обеспечивающими ресинтез АТФ. В ходе таких реакций образуются промежуточные макроэргические соединения, имеющие в своем составе фосфатную группу, которую вместе с запасом свободной энергии передают на АДФ. Такие реакции переноса (передачи «эстафетной палочки»), катализируемые ферментами фосфотрансферазами, называют реакциями трансфосфорилирования или перефосфорилирования. Макроэргические соединения, необходимые для ресинтеза АТФ, либо постоянно присутствуют, например, креатинфосфат (накапливается в симпласте), либо образуются (дифосфоглицериновая кислота, фосфопировиноградная кислота) в окислительных процессах (катаболических).

Ресинтез АТФ при мышечной деятельности может осуществляться двумя путями: за счет реакций без участия кислорода – анаэробных (когда кислородная доставка к мышцам не успевает или затруднена) и за счет окислительных процессов в клетках (с участием кислорода, которым мы дышим, и который спортсмен учащенно вдыхает при нагрузках, и в начальной фазе отдыха).

В скелетных мышцах человека выявлено три вида анаэробных процессов, в ходе которых осуществляется ресинтез АТФ:

- креатинфосфокиназная реакция (фосфогенный или алактатный анаэробный процесс), где ресинтез АТФ происходит за счет перефосфорилирования между креатинфосфатом и АДФ;

- гликолиз (лактацидный анаэробный процесс), где ресинтез АТФ осуществляется по ходу ферментативного анаэробного расщепления углеводов, заканчивающегося образованием молочной кислоты.

- миокиназная реакция , при которой ресинтез АТФ осуществляется за счет дефосфорилирования определенной части АДФ;

Для сравнения и количественной оценки процессов различных видов преобразования энергии при мышечной деятельности используют три основных критерия:

- критерий мощности – указываетскорость преобразования энергии в данном процессе (упражнении);

- критерий емкости – отражает общие запасы энергетических веществ (измеряется количеством освобождаемой энергии и выполненной работы);

- критерий эффективности – характеризует соотношение между энергией, затраченной на ресинтез АТФ, и общим количеством энергии, выделенной в ходе данного процесса (упражнения).

Процессы преобразования энергии, анаэробные и аэробный, различаются по мощности, емкости и эффективности. Анаэробные процессы преобладают при выполнении кратковременных упражнений высокой интенсивности, аэробные – при длительной работе умеренной интенсивности.

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

ПЕНЗЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ПЕДАГОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ В.Г. БЕЛИНСКОГО

Принято на заседании Ученого совета Естественно-географического факультета протокол № ___от «___» _________2006 г.

Декан факультета ________________

Л.В. Кривошеева УТВЕРЖДАЮ

Проректор по учебной работе

______________________________

М.А. Пятин

УЧЕБНАЯ РАБОЧАЯ ПРОГРАММА

по дисциплине «Биохимия мышечного сокращения»

для специальности

020208 (012300) – «Биохимия»

Факультет естественно-географический

Кафедра биохимии

Пенза, 2006 год

ТРЕБОВАНИЯ ГОСУДАРСТВЕННОГО ОБРАЗОВАТЕЛЬНОГО СТАНДАРТА ПО ДИСЦИПЛИНЕ

Индекс

КВАЛИФИКАЦИОННЫЕ ТРЕБОВАНИЯ

Подготовка специалиста-биохимика проводится на биологических факультетах или отделениях, на кафедрах биохимии. Реализация основной образовательной программы специалиста биохимика должна обеспечиваться преподавателями, имеющими базовое образование и/или опыт работы и публикации по профилю преподаваемых дисциплин, систематически ведущих научную и научно-методическую работу, подтвержденную публикациями. Доля преподавателей с учеными степенями и званиями должна быть не менее 67%. Преподаватели специальных дисциплин, как правило, должны иметь ученую степень и опыт деятельности в соответствующей профессиональной сфере.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ДИСЦИПЛИНЫ

Курс «Биохимия мышечного сокращения» должен ознакомить студентов с основами молекулярного строения и функционирования мышц в норме и при патологии, а также особенностями биологических процессов, которые возникают в них в ходе занятий физическими упражнениями и спортом.

Биохимия мышечного сокращения является разделом биохимии и находится на стыке теоретической и экспериментальной физики, молекулярной биологии, физиологии человека, медицинских дисциплин.

Содержание курса составляют темы об особенностях строения и механизма действия белков мышечной ткани, энергетическом обеспечении мышечной деятельности и протекании биохимических процессов в норме, а также при физической нагрузке и при патологии. Изучение этого курса позволяет будущим специалистам понять сущность и значение процессов, протекающих в мышечных тканях организма на молекулярном уровне.

Цели курса: соединить фундаментальные сведения по биохимии человека и возможность использования этих знаний в практике физического воспитания.

Задачи курса:

Представить современные сведения об особенностях обмена веществ при мышечной деятельности;

Раскрыть биохимические основы:

изменений в организме при физической нагрузке

процессов утомления

процессов восстановления

адаптации при тренировках

методов тренировки

эффективности тренировочного процесса

спортивной работоспособности

развития двигательных качеств и выносливости спортсменов

питания

контроля за состоянием спортсменов

Программа составлена в соответствии с Государственным образовательным стандартом Высшего профессионального образования для студентов, обучающихся по специальности 020208 (012300) «Биохимия».

По учебному плану этой специальности на курс «Биохимия мышечного сокращения» отводится 68 часов, из них 34 часа на аудиторную и 34 часа на самостоятельную работу. Из 34 часов аудиторной работы 34 часа – лекции. По курсу предусмотрен зачет.

РАСПРЕДЕЛЕНИЕ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ ПО СЕМЕСТРАМ И ВИДАМ УЧЕБНЫХ ЗАНЯТИЙ

семестра

СОДЕРЖАНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

Введение

Предмет биохимии мышечного сокращения. Задачи и содержание курса. Краткий исторический обзор. Значение биохимии мышечного сокращения как учебного предмета для подготовки биохимиков. Положение биохимии мышечного сокращения в общей системе естественных наук.

Опорно-двигательная система цитоплазмы

Сократительные белки цитоскелета.

Типы волокнистых структур: микрофиламенты, микротрубочки, промежуточные филаменты. Их строение и регуляция функций.

Строение и движение ресничек. Двигательный аппарат бактерий.

Коллаген

Типы коллагена. Особенности строения коллагеновых молекул. Синтез коллагена. Наследственные болезни, обусловленные аномалиями коллагена.

Строение и химический состав мышечной ткани

Классификация мышечной ткани.

Морфологическая организация поперечно-полосатой мышцы. Структура мышечного волокна. Химический состав поперечно-полосатой мышцы. Мышечные белки, входящие в состав саркоплазмы: миоглобин, парвальбумины. Сократительные белки: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин Т, тропонин I , тропонин С, - и -актин. Небелковые азотистые экстрактивные вещества. Безазотистые вещества.

Особенности химического состава сердечной мышцы и гладкой мускулатуры.

Изменение химического состава мышечной ткани в онтогенезе.

5. Функциональная биохимия мышц

Биохимический цикл мышечного сокращения. Регуляция сокращения и расслабления мышц: актиновая регуляция поперечно-полосатых мышц, миозиновая регуляция гладких мышц. Роль ионов кальция и модуляторных белков.

6. Биоэнергетические процессы при мышечной деятельности

Анаэробный (миокиназный, креатинфосфокиназный и гликолитический) и аэробный (окислительное фосфорилирование) пути ресинтеза АТФ при мышечной деятельности. Соотношение различных путей ресинтеза АТФ при мышечной деятельности разной мощности и интенсивности. Последовательность включения разных энергетических источников.

7. Биохимия физических упражнений и спорта

Биохимические особенности транспорта кислорода и его депонирование в мышцах. Кислородное потребление при работе, кислородный дефицит и кислородный долг. Энергетическая стоимость и кислородный запрос упражнений.

Биохимические изменения, происходящие в мышечной системе, внутренних органах, крови и ЦНС под влиянием тренировки. Биохимические изменения при стандартной и максимальной работе, при утомлении, в период отдыха. Последовательность биохимических изменений при тренировке и растренировке. Биохимические изменения при перетренировке.

Биохимическое обоснование классификации спортивных упражнений по относительной мощности. Биохимические изменения в организме при выполнении циклических (бег, плавание, велосипедный, лыжный и конькобежный спорт) и ациклических (тяжелая атлетика, бокс, гимнастика, борьба) упражнений.

8. Биохимические изменения в мышцах при патологии

Примерное распределение часов по темам

п/п

ПРИМЕРНЫЕ ТЕМЫ КОНТРОЛЬНЫХ РАБОТ

1. Типы мышечной ткани. Строение мышц. Биохимия мышечного сокращения. Обмен веществ при мышечной деятельности – Тест.

Литература

Основная:

Дополнительная:

2. Биохимические изменения в организме при выполнении упражнений различной мощности и продолжительности. Биохимические факторы утомления и восстановления. Закономерности биохимической адаптации при спортивной тренировке. Биохимические основы выносливости, скоростно-силовых качеств, спортивной работоспособности. – Решение задач.

Литература

Основная:

1. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В 3-х томах. 2-е изд. – М.: Мир, 1994

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2002

3. Мари Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: Пер. с англ. – М.: Мир, 1993

4. Биохимия / Под ред. Меньшикова В.В., Волкова Н.И. – М.: Физкультура и спорт, 1986

5. Волков Н.И. Биохимия мышечной деятельности. – М.: Олимпийский спорт, 2001.

6. Яковлев Н.Н. Биохимия спорта. – М.: Физкультура и спорт, 1974

7. Яковлев Н.Н. Химия движения. – Л.: Наука, 1983

Дополнительная:

1. Физиология человека / Косицкий Г.И. – М.: Медицина, 1985, 544с.

2. Биохимия и молекулярная биология / Эллиот В., Эллиот Д.; Пер. с англ.: О.В. Добрыниной и др.; Под ред. А.И. Арчакова – М.: МАИС «Наука/Интерпериодика», 2002, 446с.

3. Ленинджер А. Биохимия. Т. 1 – 3. М.: Мир, 1985

ФОРМА ИТОГОВОГО КОНТРОЛЯ ЗНАНИЙ – ЗАЧЕТ

ПРИМЕРНЫЙ ПЕРЕЧЕНЬ ВОПРОСОВ К ЗАЧЕТУ

Особенности обмена веществ при мышечной деятельности.

Типы мышц и мышечных волокон. Структурная организация мышечных волокон. Химический состав мышечной ткани.

Структурные и биохимические изменения в мышцах при сокращении и расслаблении. Молекулярный механизм мышечного сокращения.

Регуляция сокращения и расслабления мышц: актиновая регуляция поперечно-полосатых мышц, миозиновая регуляция гладких мышц. Роль ионов кальция и модуляторных белков.

Общая характеристика механизмов энергообразования. Креатинфосфокиназный, гликолитический, миокиназный, аэробный механизмы ресинтеза АТФ. Соотношение различных путей ресинтеза АТФ при мышечной деятельности разной мощности и интенсивности. Последовательность включения разных энергетических источников.

Общая направленность изменения биохимических процессов при мышечной деятельности. Транспорт кислорода к работающим мыщцам и его потребление при мышечной деятельности.

Биохимические изменения в отдельных органах и тканях при мышечной работе. Классификация физических упражнений по характеру биохимических изменений при мышечной работе.

Биохимические факторы утомления.

Биохимические основы процессов восстановления.

Факторы, лимитирующие физическую работоспособность человека. Показатели аэробной и анаэробной работоспособности спортсмена.

Влияние тренировки на работоспособность спортсменов. Возраст и спортивная работоспособность.

Биохимическая характеристика скоростно-силовых качеств. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов.

Биохимические факторы выносливости. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости.

Физические нагрузки, адаптация и тренировочный эффект. закономерности развития биохимической адаптации и принципы тренировки. Специфичность адаптационных изменений в организме при тренировке.

Обратимость адаптационных изменений при тренировке. Последовательность адаптационных изменений при тренировке.

Взаимодействие тренировочных эффектов в процессе тренировки. Цикличность развития адаптации в процессе тренировки.

Принципы рационального питания спортсменов. Энергопотребление организма и его зависимость от выполняемой работы. Сбалансированность питательных веществ в рационе спортсменов.

Роль отдельных химических компонентов пищи в обеспечении мышечногй деятельности. Пищевые добавки и регулирование массы тела.

Задачи, виды и организация биохимического контроля. Объекты исследования и основные биохимические показатели. Основные биохимические показатели состава крови и мочи, их изменение при мышечной деятельности. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения организма при мышечной деятельности.

Биохимический контроль за уровнем тренированности, утомления и восстановления организма спортсмена. Контроль за применением допинга в спорте.

II . Подготовка докладов: Биохимические основы различных видов спорта.

План:

подключение энергетических систем и их адаптация при тренировке

мощность и емкость аэробного и анаэробного процессов

биохимические изменения в организме

процессы утомления и восстановления

специфичность адаптационных изменений при тренировках

биохимия питания

УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В 3-х томах. 2-е изд. – М.: Мир, 1994

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2002

Ленинджер А. Биохимия. Т. 1 – 3. М.: Мир, 1985

Мари Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: Пер. с англ. – М.: Мир, 1993

Биохимия и молекулярная биология / Эллиот В., Эллиот Д.; Пер. с англ.: О.В. Добрыниной и др.; Под ред. А.И. Арчакова – М.: МАИС «Наука/Интерпериодика», 2002, 446с.

Биохимия / Под ред. Меньшикова В.В., Волкова Н.И. – М.: Физкультура и спорт, 1986

ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ЛИТЕРАТУРА

Волков Н.И. Биохимия мышечной деятельности. – М.: Олимпийский спорт, 2001.

Физиология человека / Косицкий Г.И. – М.: Медицина, 1985, 544с.

Яковлев Н.Н. Биохимия спорта. – М.: Физкультура и спорт, 1974

Яковлев Н.Н. Химия движения. – Л.: Наука, 1983

Учебная рабочая программа по дисциплине «Биохимия мышечного сокращения» для специальности 0202028 (012300) – «Биохимия» обсуждена и одобрена на заседании кафедры биохимии

Протокол № _____ от «____»_____________ 2006 года

Зав. кафедрой биохимии

д.б.н., профессор _________________________________ М.Т. Генгин

(подпись)

Одобрено методическим советом Естественно-географического факультета

Протокол №____________ от «_____ » ___________ 2006 года

Председатель Методического совета

Естественно-географического факультета,

к.т.н., доцент ___________________________ О.В. Зорькина

(подпись)

Составитель:

Канд. биол. наук, доцент Петрушова О.П. _________________________

(подпись)

Рассмотрим, к чему сводятся представления о механизме попеременного сокращения и расслабления мышц. В настоящее время принято считать, что биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий (рис. 20.8):

1) миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Н 3 РО 4 (P i), но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза . Поэтому данный процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический, характер (см. рис. 20.8, а);

По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибрил-лах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са 2+ -связывающего белка , получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур.

Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са 2+ в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са 2+ в саркоплазму.

Как отмечалось, «чувствительность» актомиозиновой системы к ионам Са 2+ (т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са 2+ до 10 –7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-акти-на)

Рубрика: "Биохимия". Морфологическая организация скелетной мышцы. Роль внутриклеточных структур в жизнедеятельности мышечной клетки. Структурная организация и молекулярное строение миофибрилл. Химический состав мышцы. Роль АТФ в сокращении и расслаблении мышечного волокна. Механизм мышечного сокращения. Последовательность химических реакций в мышце при ее сокращении. Расслабление мышцы.

Специфической функцией мышц является обеспечение двигательной функции - сокращения и расслабления. В связи с выполнением этой важной функции строение мышечной клетки и ее химический состав имеет ряд специфических особенностей.
70-80% массы мышц составляет вода, 20-26% сухой остаток.
Характерным для мышц является высокое содержание белка 16,5-20,9%. Это обусловлено тем, что кроме белков, присущим и другим клеткам, в мышцах имеются специфические сократительные белки, составляющие 45% всех белков мышечной клетки. Остальную массу белков составляют белки саркоплазмы (около 30%) и белки стромы (15% от общего количества).
Скелетная мышца состоит из пучков волокон, заключенных в общую соединительную оболочку-сарколемму. Внутри каждого волокна находится около сотни или более миофибрилл, длинных специализированных органелл мышечной клетки, осуществляющих функции сокращения. Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных нитей, так называемых филаментов двух типов - толстых и тонких, которые располагаются в ней гексагонально; каждый толстый филамент окружен шестью тонкими. Структурная связь между филаментами осуществляется только регулярно расположенными «поперечными мостиками». При сокращении и расслаблении филаменты тонкие скользят вдоль толстых и не изменяют своей длины. При этом связи между филаментами двух типов разрушаются и возникают вновь. Толстые нити главным образом состоят из белка миозина, а тонкие- из актина. Сократительный белок миозин характеризуется высокой молекулярной массой (более 440000).
Особенностью миозина является то, что он имеет участки, обладающие ферментативной активностью (АТФ - азная активность), проявляющаяся в присутствии Са2+. Под влиянием миозина АТФ расщепляется на АДФ и неорганический фосфат (Н3РО4). Выделяющаяся энергия используется для мышечного сокращения.
Актин – сократительный белок, с более низкой молекулярной массой (около 420000). Он может существовать в двух формах: глобулярной (G -актин) и фибриллярной (F - актин). F- актин- полимер G- актина. F – актин - активирует АТФ - азу миозина, что создает движущую силу, вызывающую скольжение тонких и толстых нитей друг относительно друга. Кроме этих двух основных белков сократительная система содержит регуляторные белки, локализованные в тонких (актиновых нитях) –тропомиозин В и тропонин, состоящий из трех субъединиц: J, С и Т.
Тропомиозин В имеет нитчатую спирализованную структуру и расположен в бороздке спиральной цепи F-актина. Тропонин связан с тропомиозином В и может образовывать комплексы с актином и миозином.
Комплекс тропомиозин В–тропонин называют расслабляющим белком, так как он связан с прцессом расслабления сократившейся фибриллы. Из тонких нитей выделены еще 2 белка: и – актин , являющийся, видимо, белками, укрепляющими сложную структуру тонких нитей. Ориентировочно в миофибрилле содержится миозина, актина, тропомиозина и тропонина по отношению к общему белку 55, 25, 15 и 5 % соответственно. Следует отметить еще два мышечных белка: миостромин и миоглобин . Миостромины составляют основу мышечной стромы, это труднорастворимые белки, не извлекаемые из мышцы солевыми растворами. Мышечная строма обладает эластичностью, что имеет существенное значение для расслабления мышцы после ее сокращения. Миоглобин – белок, содержащий железо и близкий по строению и функциям к белку эритроцитов – гемоглобину. Он обладает значительно - большим сродством к кислороду, чем гемоглобин и, накапливая приносимый кровью кислород, является запасным резервуаром кислорода в мышце.
Из небелковых веществ следует отметить кроме АТФ прежде всего креатинфосфат (КФ) и гликоген . КФ – первый мощный резерв ресинтеза (восстановления) АТФ, затрачиваемый на мышечные сокращения. Гликоген – основной запасной углеводный источник энергии мышцы. Мышца содержит ряд промежуточных продуктов обмена углеводов: (пировиноградная, молочная кислоты и др.) и большое количество минеральных ионов. Наиболее высокое содержание в мышце К+ и РО4--, несколько меньше Nа +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fе3+, SО4--_.
Внутри мышечного волокна, под сарколеммой, находится саркоплазма – жидкий белковый раствор, окружающий сократительные элементы мышечного волокна – миофибриллы, а также другие структурные компоненты – органоиды, выполняющие определенную функцию. Это прежде всего – саркоплазматический ретикулум и Т-система , имеющие прямое отношение к мышечному сокращению. Саркоплазматический ретикулум непосредственно связан с сокращением и расслаблением мышцы, регулируя освобождение из своих элементов и обратный транспорт Са2+ в мышечном волокне. По Т-системе передается изменение электрического потенциала поверхностной мембраны элементам ретикулума, что приводит в них к освобождению ионов Са, поступающих к фибриллам и запускающих процесс мышечного сокращения. Митохондрии – содержат ферменты окислительных процессов, осуществляющие образование основного источника энергии мышечного сокращения – АТФ.
В основе мышечного сокращения лежит продольное перемещение миозиновых и актиновых филаментов друг относительно друга без изменения длины самих филаментов. Связь между филаментами осуществляется с помощью «поперечных мостиков» - головок миозина, выступающих с поверхности миозинового филамента и способных взаимодействовать с актином. Стимулом для включения сложного механизма мышечного сокращения служит нервный импульс, передаваемый на мышечную клетку двигательным нервом, быстро распространяющийся через сарколемму и вызывающий на окончании двигательного нерва (синапса) освобождение ацетилхолина – химического посредника (медиатора) в передаче нервного возбуждения. Выделение ацетилхолина на поверхность мембраны клетки создает разность потенциалов между ее наружной и внутренней поверхностью, связанную с изменением ее проницаемости для ионов Na+ и К+. В момент деполяризации сарколеммы деполяризуется и Т- система мышечной клетки. Так как Т-система контактирует со всеми фибриллами волокна, электрический импульс распространяется одновременно на все его саркомеры. Изменения в Т-системе сразу же передаются тесно прилегающим к ней мембранам ретикулума, вызывая увеличение их проницаемости, следствием чего является выход кальция в саркоплазму и миофибриллы. Сокращение происходит при увеличении концентрации Са2+ в пространстве между филаментами актина и миозина до 10-5 М.
Ионы Са2+ присоединяются к тропонину С (кальмодулину), что влечет за собой изменение конформации всего комплекса, тропомиозин отклоняется от головки миозина примерно на 20о, открывая активные центры актина, способные соединиться с миозином (заряженным энерг ией АТФ и находящимся в комплексе с АДФ и Фн в присутствии Mg++), образуя комплекс актомиозин.
Изменяется конформация глобулярной части молекулы миозина (головки), которая отклоняется на определенный угол, примерно на 45о от направления оси миозинового филамента и перемещает за собой тонкий актиновый филамент: происходит сокращение. Конформационное изменение миозина приводит к гидролизу АТФ под действием его АТФазы. АДФ и фосфатная группа выделяются в среду. Их место занимает другая молекула АТФ. В результате восстанавливается исходное состояние и рабочий цикл может повторяться. Частота рабочего цикла и его продолжительность определяется концентрацией Са2+ и наличием АТФ.
После прекращения действия двигательного импульса происходит обратный транспорт ионов Са2+ в саркоплазматический ретикулум, концентрация его между филаментами актина и миозина падает ниже 10-7 М, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин, укорачиваться и развивать тянущее напряжение в присутствии АТФ.
Происходит расслабление мышцы. Обратный транспорт Са2+осуществляется за счет энергии, получаемой при расщеплении АТФ ферментом Са2+ - АТФазой. На перенос каждого иона Са2+ затрачивается 2 молекулы АТФ. Таким образом, энергия для сокращения и расслабления обеспечивается поступлением АТФ. Следовательно, между сокращениями постоянно должны возобновляться запасы АТФ. Мышцы обладают весьма мощными и совершенными механизмами восполнения (ресинтеза) расходуемой АТФ и поддержания ее концентрации на необходимом, оптимальном уровне для обеспечения различной по длительности и мощности работы.
Этой цели, наряду с высоким исходным АТФ, служит высокая активность дыхательных ферментов и способность мышцы в сравнительно короткое время (1-3 мин) увеличить уровень окислительного процесса во много раз. Увеличение кровоснабжения мышц при работе способствует увеличению притока кислорода и питательных веществ.
В начальный период может быть использован кислород, связанный с миоглобином. Возможность ресинтеза АТФ обеспечивается и внутренними механизмами клетки – высоким уровнем креатинфосфата, также высокой концентрацией гликогена и активностью ферментов гликолиза.

Цель занятия: Изучить химический состав скелетных мышц, выяснить химизм мышечного сокращения и расслабления. Усвоить роль химических составных частей и структурных элементов в обменных процессах, обеспечивающих мышечную работу.

Специфической функцией мышц является обеспечение двигательной функции - сокращения и расслабления. В связи с выполнением этой важной функции строение мышечной клетки и ее химический состав имеет ряд специфических особенностей.

70-80% массы мышц составляет вода, 20-26% сухой остаток.

Характерным для мышц является высокое содержание белка 16,5-20,9%. Это обусловлено тем, что кроме белков, присущим и другим клеткам, в мышцах имеются специфические сократительные белки, составляющие 45% всех белков мышечной клетки. Остальную массу белков составляют белки саркоплазмы (около 30%) и белки стромы (15% от общего количества).

Скелетная мышца состоит из пучков волокон, заключенных в общую соединительную оболочку-сарколемму. Внутри каждого волокна находится около сотни или более миофибрилл, длинных специализированных органелл мышечной клетки, осуществляющих функции сокращения. Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных нитей, так называемых филаментов двух типов - толстых и тонких, которые располагаются в ней гексагонально; каждый толстый филамент окружен шестью тонкими. Структурная связь между филаментами осуществляется только регулярно расположенными «поперечными мостиками». При сокращении и расслаблении филаменты тонкие скользят вдоль толстых и не изменяют своей длины. При этом связи между филаментами двух типов разрушаются и возникают вновь. Толстые нити главным образом состоят из белка миозина, а тонкие- из актина. Сократительный белок миозин характеризуется высокой молекулярной массой (более 440000).

Особенностью миозина является то, что он имеет участки, обладающие ферментативной активностью (АТФ - азная активность), проявляющаяся в присутствии Са2+. Под влиянием миозина АТФ расщепляется на АДФ и неорганический фосфат (Н3РО4). Выделяющаяся энергия используется для мышечного сокращения.

Актин - сократительный белок, с более низкой молекулярной массой (около 420000). Он может существовать в двух формах: глобулярной (G -актин) и фибриллярной (F - актин). F- актин- полимер G- актина. F - актин - активирует АТФ - азу миозина, что создает движущую силу, вызывающую скольжение тонких и толстых нитей друг относительно друга. Кроме этих двух основных белков сократительная система содержит регуляторные белки, локализованные в тонких (актиновых нитях) -тропомиозин В и тропонин, состоящий из трех субъединиц: J, С и Т.

Тропомиозин В имеет нитчатую спирализованную структуру и расположен в бороздке спиральной цепи F-актина. Тропонин связан с тропомиозином В и может образовывать комплексы с актином и миозином.

Комплекс тропомиозин В-тропонин называют расслабляющим белком, так как он связан с прцессом расслабления сократившейся фибриллы. Из тонких нитей выделены еще 2 белка: и - актин, являющийся, видимо, белками, укрепляющими сложную структуру тонких нитей. Ориенти ровочно в миофибрилле содержится миозина, актина, тропомиозина и тропонина по отношению к общему белку 55, 25, 15 и 5 % соответственно. Следует отметить еще два мышечных белка: миостромин и миоглобин. Миостромины составляют основу мышечной стромы, это труднорастворимые белки, не извлекаемые из мышцы солевыми растворами. Мышечная строма обладает эластичностью, что имеет существенное значение для расслабления мышцы после ее сокращения. Миоглобин - белок, содержащий железо и близкий по строению и функциям к белку эритроцитов - гемоглобину. Он обладает значительно - большим сродством к кислороду, чем гемоглобин и, накапливая приносимый кровью кислород, является запасным резервуаром кислорода в мышце.

Из небелковых веществ следует отметить кроме АТФ прежде всего креатинфосфат (КФ) и гликоген. КФ - первый мощный резерв ресинтеза (восстановления) АТФ, затрачиваемый на мышечные сокращения. Гликоген - основной запасной углеводный источник энергии мышцы. Мышца содержит ряд промежуточных продуктов обмена углеводов: (пировиноградная, молочная кислоты и др.) и большое количество минеральных ионов. Наиболее высокое содержание в мышце К+ и РО4--, несколько меньше Nа +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fе3+, SО4--_.

Внутри мышечного волокна, под сарколеммой, находится саркоплазма - жидкий белковый раствор, окружающий сократительные элементы мышечного волокна - миофибриллы, а также другие структурные компоненты - органоиды, выполняющие определенную функцию. Это прежде всего - саркоплазматический ретикулум и Т-система, имеющие прямое отношение к мышечному сокращению. Саркоплазматический ретикулум непосредственно связан с сокращением и расслаблением мышцы, регулируя освобождение из своих элементов и обратный транспорт Са2+ в мышечном волокне. По Т-системе передается изменение электрического потенциала поверхностной мембраны элементам ретикулума, что приводит в них к освобождению ионов Са, поступающих к фибриллам и запускающих процесс мышечного сокращения. Митохондрии - содержат ферменты окислительных процессов, осуществляющие образование основного источника энергии мышечного сокращения - АТФ.

В основе мышечного сокращения лежит продольное перемещение миозиновых и актиновых филаментов друг относительно друга без изменения длины самих филаментов. Связь между филаментами осуществляется с помощью «поперечных мостиков» - головок миозина, выступающих с поверхности миозинового филамента и способных взаимодействовать с актином. Стимулом для включения сложного механизма мышечного сокращения служит нервный импульс, передаваемый на мышечную клетку двигательным нервом, быстро распространяющийся через сарколемму и вызывающий на окончании двигательного нерва (синапса) освобождение ацетилхолина - химического посредника (медиатора) в передаче нервного возбуждения. Выделение ацетилхолина на поверхность мембраны клетки создает разность потенциалов между ее наружной и внутренней поверхностью, связанную с изменением ее проницаемости для ионов Na+ и К+. В момент деполяризации сарколеммы деполяризуется и Т- система мышечной клетки. Так как Т-система контактирует со всеми фибриллами волокна, электрический импульс распространяется одновременно на все его саркомеры. Изменения в Т-системе сразу же передаются тесно прилегающим к ней мембранам ретикулума, вызывая увеличение их проницаемости, следствием чего является выход кальция в саркоплазму и миофибриллы. Сокращение происходит при увеличении концентрации Са2+ в пространстве между филаментами актина и миозина до 10-5 М.

Ионы Са2+ присоединяются к тропонину С (кальмодулину), что влечет за собой изменение конформации всего комплекса, тропомиозин отклоняется от головки миозина примерно на 20о, открывая активные центры актина, способные соединиться с миозином (заряженным энерг ией АТФ и находящимся в комплексе с АДФ и Фн в присутствии Mg++), образуя комплекс актомиозин.

Изменяется конформация глобулярной части молекулы миозина (головки), которая отклоняется на определенный угол, примерно на 45о от направления оси миозинового филамента и перемещает за собой тонкий актиновый филамент: происходит сокращение. Конформационное изменение миозина приводит к гидролизу АТФ под действием его АТФазы. АДФ и фосфатная группа выделяются в среду. Их место занимает другая молекула АТФ. В результате восстанавливается исходное состояние и рабочий цикл может повторяться. Частота рабочего цикла и его продолжительность определяется концентрацией Са2+ и наличием АТФ.

После прекращения действия двигательного импульса происходит обратный транспорт ионов Са2+ в саркоплазматический ретикулум, концентрация его между филаментами актина и миозина падает ниже 10-7 М, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин, укорачиваться и развивать тянущее напряжение в присутствии АТФ.

Происходит расслабление мышцы. Обратный транспорт

Са2+осуществляется за счет энергии, получаемой при расщеплении АТФ ферментом Са2+ - АТФазой. На перенос каждого иона Са2+ затрачивается 2 молекулы АТФ. Таким образом, энергия для сокращения и расслабления обеспечивается поступлением АТФ. Следовательно, между сокращениями постоянно должны возобновляться запасы АТФ. Мышцы обладают весьма мощными и совершенными механизмами восполнения (ресинтеза) расходуемой АТФ и поддержания ее концентрации на необходимом, оптимальном уровне для обеспечения различной по длительности и мощности работы.

Этой цели, наряду с высоким исходным АТФ, служит высокая активность дыхательных ферментов и способность мышцы в сравнительно короткое время (1-3 мин) увеличить уровень окислительного процесса во много раз. Увеличение кровоснабжения мышц при работе способствует увеличению притока кислорода и питательных веществ.

В начальный период может быть использован кислород, связанный с миоглобином. Возможность ресинтеза АТФ обеспечивается и внутренними механизмами клетки - высоким уровнем креатинфосфата, также высокой концентрацией гликогена и активностью ферментов гликолиза.

Вопросы к занятию

Морфологическая организация скелетной мышцы.

Роль внутриклеточных структур в жизнедеятельности мышечной клетки.

Структурная организация и молекулярное строение миофибрилл.

Химический состав мышцы.

Роль АТФ в сокращении и расслаблении мышечного волокна.

Механизм мышечного сокращения. Последовательность химических реакций в мышце при ее сокращении.

Расслабление мышцы.